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Fragment β-protéine amyloïde 25-35

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Vue d'ensemble

A4559-250UG131602-53-4Fragment de protéine β d'amyloïde 25-35 ฿792,38 250UG 瓶≥97% (HPLC) A4559

Détails du produit

Fragment β-protéine amyloïde 25-35

Fragment β-protéine amyloïde 25-35

Propriétés

Mots clés associés maladie d'Alzheimer, protéines et fragments précurseurs de l'amyloïde, fragments de protéine bêta - amyloïde, neurobiologie, peptides de maladies neurodégénératives,
Plus. ...
Clé InChI WIHBNMPFWRHGDF-UHFFFAOYSA -N
Test ≥ 97% (HPLC)
Composition teneur en protéines ≥ 80%
Température de stockage - 20 ℃
Information génétique humaine. .. APP(351)

Description du produit

Séquence d'acides aminés

Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-I le-Ile-Gly-Leu-Met

Autres instructions

Lyophilisation à partir d'une solution aqueuse de TFA à 0,1%

Application

Le fragment 25 - 35 de la protéine bêta - amyloïde a été utilisé:
• induire une neurotoxicité dans les cultures corticales [5]
• induction de la maladie d'Alzheimer dans un modèle de rat [6]
• induction de l’apoptose des cellules souches mésenchymateuses (CSM) [7]

Biochimie / physiol Actions

Le fragment bêta - amyloïde 25 - 35 (aβ25 - 35) est impliqué dans la pathogenèse de la maladie d'Alzheimer. [3] les inhibiteurs de cette transition peuvent devenir des médicaments potentiels pour le traitement de la maladie d’alzheimer. [2] Il est présent dans les neurones de l’hypothalamus et du cortex entorhinal dans les échantillons de cerveau d’alzheimer et les muscles de myosite à corps d’inclusion (IBM). Il se lie aux récepteurs présents dans les microglies et est capable d'insérer une membrane lipidique. La séquence du domaine fonctionnel aβ comprenant la séquence gsnkgaiiglm déclenche des effets neurotrophiques et neurotoxiques. Aβ25 - 35 montre une agrégation rapide et montre une neurotoxicité dépendante de l'âge. [4]

Description générale

Le fragment bêta - amyloïde 25 - 35 (aβ25 - 35) est dérivé de la protéine bêta - amyloïde, la protéine bêta - amyloïde, qui est localisée dans le Chromosome humain 21q21. [1] aβ25 - 35 manque de domaine n - terminal et de site de liaison métallique et est produit principalement par clivage protéolytique du peptide aβ (1 - 40). [1] Il a une structure bêta - pliée et bêta - angulaire.