Anticorps contre la protéine ge du virus varicelle - zona humain

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Ne Le nom;GE_VZVO ; Envelope glycoprotéine E; gE; Virus humain Varicella zoster; membrane glycoprotéine E; 68; glycoprotéine E;

Le premier anticorps est ce que l'on appelle communément un anticorps, qui se lie spécifiquement à l'antigène.

Le deuxième anticorps est capable de se lier à l'anticorps, c'est - à - dire l'anticorps de l'anticorps. Il est principalement utilisé pour détecter la présence d'anticorps.

Un anti est un anticorps dirigé contre un antigène et un anti - deux est un anticorps dirigé contre un anti. C'est - à - dire que les anticorps peuvent également agir comme des antigènes stimulant la production d'anticorps par l'organisme. C'est - à - dire que l'entrée d'un antigène dans l'organisme stimule l'organisme à produire une réponse immunitaire et que les cellules B peuvent produire des protéines spéciales qui se lient spécifiquement à l'antigène correspondant.

Un anti - deux est un groupe qui peut se lier spécifiquement à d'autres substances, et un anti peut se lier à au moins deux autres groupes (substrat et anti - deux).

Résistance: peut lier spécifiquement le substrat, c'est identifier ce que nous voulons détecter. Résistance et substrat combinés ou non

Pas visible à l'œil nu.

II - anti: peut se lier à une résistance et porter un marqueur qui peut être détecté (par exemple avec des groupes fluorescents, radioactifs, chimiluminescents ou chromogènes), le rôle est de détecter une résistance. Si une résistance porte elle - même un marqueur qui peut être détecté (par exemple avec un groupe fluorescent, radioactif, chimiluminescent ou chromogène), une résistance secondaire n'est pas nécessaire. Mais cela coûte cher, car une résistance ne reconnaît qu'un seul substrat. Donc, la conception de nos jours est généralement une bande de deux résistances avec un marqueur détectable, puis une résistance. Et un anti - substrat de reconnaissance. De cette façon, lorsqu'un anti est lié au substrat, il peut être détecté par un anti - deux.

Domaines de recherche; Bactéries et virus

Source d'anticorps;Lapin

Le type de clonage;polyclonal

Application du produit;ELISA=1:5000-10000

pas encore testé dans d'autres applications.

les dilutions/concentrations optimales doivent être déterminées par l'utilisateur final.

Poids moléculaire théorique;65 kDa

Localisation des cellules; Plasma cellulaire Membrane cellulaire

Sexe Forme;Liquide

Dense Degrés;1 mg/ml

Exempt de La maladie L'original;Peptide synthétique conjugué KLH dérivé de VZV Envelope glycoprotéine E: 521-623/623

Sous Type;IgG

Méthode de purification;affinité purifiée par la protéine A

Lentement Le coup Liquide;0,01M de TBS (pH7,4) avec 1 % de BSA, 0,03 % de Proclin300 et 50 % de glycérol.

Les conditions de conservation;Expédié à 4 ℃. Conserver à -20 °C pendant un an. Évitez les cycles de gel/dégel répétés.

Précautions;Ce produit tel qu'il est fourni est destiné à une utilisation de recherche uniquement, pas pour une utilisation dans des applications humaines, thérapeutiques ou de diagnostic.

Le virus Varicella Zoster (VZV), un membre de la famille du virus de l'herpès humain, provoque deux manifestations cliniques distinctes: la varicelle de l'enfance (Varicella) et le shingles (zoster). La varicelle est le résultat de l'infection primaire par le VZV

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L'analyse de la structure par diffraction cristalline en rayons X a révélé que l'IG se compose de quatre chaînes polypeptidiques reliées entre elles par un nombre variable de liaisons disulfures inter - chaînes. Les IG peuvent former une structure de type "y", appelée monomère IG, qui est l'unité de base qui constitue l'anticorps.

Les molécules d'IG naturelles contiennent quatre chaînes polypeptidiques hétérologues, dont les deux chaînes de plus grand poids moléculaire sont appelées chaînes lourdes (Heavy Chain, h) et les deux chaînes de plus petit poids moléculaire sont appelées chaînes légères (light chain, l). La composition en acides aminés des deux chaînes H et des deux chaînes l dans la même molécule IG est identique. La masse moléculaire de la chaîne lourde est de 50 KD à 75 KD et se compose de 450 à 550 résidus d'acides aminés. En raison de la composition différente des acides aminés et de l'ordre d'arrangement des régions constantes des chaînes lourdes, du nombre et de la position différents des liaisons disulfures et de leur antigénicité, les IG peuvent être classées en 5 classes (classes), à savoir les IgM, les IgD, les IgG, les IGA et les Ige, dont les chaînes lourdes respectives sont les chaînes μ, Delta, gamma, alpha et epsilon. La chaîne légère a un poids moléculaire d'environ 25 KD et est constituée de 214 résidus d'acides aminés. Les chaînes légères peuvent être divisées en deux types de chaînes Kappa (κ) et Lambda (λ). LG peut donc être divisé en deux types (types), à savoir le type κ et le type λ. Le Kappa: λ des IG sériques humaines normales est d'environ 2: 1.

L'analyse comparative des séquences d'acides aminés des différentes chaînes lourdes et légères d'IG a révélé que leurs séquences d'acides aminés Amino - terminales (n - terminales) variaient considérablement, appelées régions variables (v), représentant respectivement 1 / 4 et 1 / 2 des chaînes lourdes et légères; Alors que les régions de l'extrémité carboxylique (C - terminale) où la séquence d'acides aminés est relativement stable, appelées régions constantes (c), représentent respectivement les 3 / 4 et 1 / 2 de la chaîne lourde et légère.

Les régions V des chaînes lourdes et légères sont respectivement appelées VH et vl. Chacune des chaînes VH et VL contient 3 régions de composition et d'ordre d'arrangement d'acides aminés très variables, appelées régions hautement variables (HVR) ou régions déterminantes complémentaires (CDR), comprenant hvr1 (cdr1), hvr2 (cdr2) et hvr3 (cdr3), où hvr3 (cdr3) est plus variable. Les 3 régions hypervariables de VH sont situées dans les acides aminés 29 - 31, 49 - 58 et 95 - 102, tandis que les 3 régions hypervariables de VL sont situées dans les acides aminés 28 - 35, 49 - 56 et 91 - 98. Ensemble, les 3 CDR de VH et VL forment le site de liaison antigénique de l'IG, qui détermine la spécificité de l'anticorps et est le site où l'anticorps reconnaît et se lie à l'antigène. Dans la région V, la composition en acides aminés et l'ordre d'arrangement des régions en dehors du CDR sont relativement conservés et sont appelés régions squelettiques (fr). VH ou VL ont chacun quatre zones de squelette notées fr1, FR2, FR3 et fr4.

SduI (Bsp1286I)Spécifications:500 unités

SmaISpécifications:1200 unités

SmaISpécifications:5x1200 unités

SmaI, HCSpécifications:6000 unités

SmaISpécifications:2000 unités

TaqISpécifications:3000 unités

TaqISpécifications:5x3000 unités

XbaISpécifications:1500 unités

XbaISpécifications:5x1500 unités

XbaI, HCSpécifications:7500 unités

XbaISpécifications:3000 unités

XhoISpécifications:2000 unités

XhoISpécifications:5x2000 unités

XhoI, HCSpécifications:10000 unités

XhoISpécifications:5000 unités

Bst1107I (BstZ17I)Spécifications:500 unités

Van91I (PflMI)Spécifications:400 unités

Van91I (PflMI)Spécifications:2000 unités

BclISpécifications:1000 unités

BclISpécifications:5000 unités

BclISpécifications:3000 unités

Mph1103I (NsiI)Spécifications:1000 unités

Mph1103I (NsiI)Spécifications:5000 unités

CpoI (RsrII)Spécifications:200 unités

CpoI (RsrII)Spécifications:1000 unités

MunI (MfeI)Spécifications:300 unités

MunI (MfeI)Spécifications:1500 unités

Psp5II (PpuMI)Spécifications:500 unités

SspISpécifications:500 unités