Anticorps contre la protéine xab2

Le premier anticorps est ce que l'on appelle communément un anticorps, qui se lie spécifiquement à l'antigène.

Le deuxième anticorps est capable de se lier à l'anticorps, c'est - à - dire l'anticorps de l'anticorps. Il est principalement utilisé pour détecter la présence d'anticorps.

Un anti est un anticorps dirigé contre un antigène et un anti - deux est un anticorps dirigé contre un anti. C'est - à - dire que les anticorps peuvent également agir comme des antigènes stimulant la production d'anticorps par l'organisme. C'est - à - dire que l'entrée d'un antigène dans l'organisme stimule l'organisme à produire une réponse immunitaire et que les cellules B peuvent produire des protéines spéciales qui se lient spécifiquement à l'antigène correspondant.

Un anti - deux est un groupe qui peut se lier spécifiquement à d'autres substances, et un anti peut se lier à au moins deux autres groupes (substrat et anti - deux).

Résistance: peut lier spécifiquement le substrat, c'est identifier ce que nous voulons détecter. Résistance et substrat combinés ou non

Pas visible à l'œil nu.

II - anti: peut se lier à une résistance et porter un marqueur qui peut être détecté (par exemple avec des groupes fluorescents, radioactifs, chimiluminescents ou chromogènes), le rôle est de détecter une résistance. Si une résistance porte elle - même un marqueur qui peut être détecté (par exemple avec un groupe fluorescent, radioactif, chimiluminescent ou chromogène), une résistance secondaire n'est pas nécessaire. Mais cela coûte cher, car une résistance ne reconnaît qu'un seul substrat. Donc, la conception de nos jours est généralement une bande de deux résistances avec un marqueur détectable, puis une résistance. Et un anti - substrat de reconnaissance. De cette façon, lorsqu'un anti est lié au substrat, il peut être détecté par un anti - deux.

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Ne Le nom;0610041O14Rik; protéine d'adaptateur ATH 55; protéine d'adaptateur ATH-55; Ath55; AV025587; Protéines liées au Crn1

Domaines de recherche; tumeur Organismes cellulaires Immunologie Chromatine et Signalisation nucléaire Epigénétique

Source d'anticorps;Lapin

Le type de clonage;polyclonal

Réactions croisées;(prédit: humain, souris, rat, chien, cochon, vache, cheval, )

Application du produit;WB=1:500-2000 ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 IF=1:100-500(les coupes de paraffine nécessitent une réparation antigénique)

pas encore testé dans d'autres applications.

les dilutions/concentrations optimales doivent être déterminées par l'utilisateur final.

Poids moléculaire théorique;100 kDa

Localisation des cellules; Noyau cellulaire

Sexe Forme;Liquide

Dense Degrés;1 mg/ml

Exempt de La maladie L'original;Peptide synthétique conjugué KLH dérivé de PBP/HCNP humain: 65-160/855

Sous Type;IgG

Méthode de purification;affinité purifiée par la protéine A

Lentement Le coup Liquide;0,01M de TBS (pH7,4) avec 1 % de BSA, 0,03 % de Proclin300 et 50 % de glycérol.

Précautions;Ce produit tel qu'il est fourni est destiné à une utilisation de recherche uniquement, pas pour une utilisation dans des applications humaines, thérapeutiques ou de diagnostic.

La protéine XAB2 (protéine de liaison à la XPA 2) a d'abord été identifiée par son interaction avec la XPA, un facteur clé dans les voies de réparation de l'excision des nucléotides.

L'analyse de la structure par diffraction cristalline en rayons X a révélé que l'IG se compose de quatre chaînes polypeptidiques reliées entre elles par un nombre variable de liaisons disulfures inter - chaînes. Les IG peuvent former une structure de type "y", appelée monomère IG, qui est l'unité de base qui constitue l'anticorps.

Les molécules d'IG naturelles contiennent quatre chaînes polypeptidiques hétérologues, dont les deux chaînes de plus grand poids moléculaire sont appelées chaînes lourdes (Heavy Chain, h) et les deux chaînes de plus petit poids moléculaire sont appelées chaînes légères (light chain, l). La composition en acides aminés des deux chaînes H et des deux chaînes l dans la même molécule IG est identique. La masse moléculaire de la chaîne lourde est de 50 KD à 75 KD et se compose de 450 à 550 résidus d'acides aminés. En raison de la composition différente des acides aminés et de l'ordre d'arrangement des régions constantes des chaînes lourdes, du nombre et de la position différents des liaisons disulfures et de leur antigénicité, les IG peuvent être classées en 5 classes (classes), à savoir les IgM, les IgD, les IgG, les IGA et les Ige, dont les chaînes lourdes respectives sont les chaînes μ, Delta, gamma, alpha et epsilon. La chaîne légère a un poids moléculaire d'environ 25 KD et est constituée de 214 résidus d'acides aminés. Les chaînes légères peuvent être divisées en deux types de chaînes Kappa (κ) et Lambda (λ). LG peut donc être divisé en deux types (types), à savoir le type κ et le type λ. Le Kappa: λ des IG sériques humaines normales est d'environ 2: 1.

L'analyse comparative des séquences d'acides aminés des différentes chaînes lourdes et légères d'IG a révélé que leurs séquences d'acides aminés Amino - terminales (n - terminales) variaient considérablement, appelées régions variables (v), représentant respectivement 1 / 4 et 1 / 2 des chaînes lourdes et légères; Alors que les régions de l'extrémité carboxylique (C - terminale) où la séquence d'acides aminés est relativement stable, appelées régions constantes (c), représentent respectivement les 3 / 4 et 1 / 2 de la chaîne lourde et légère.

Les régions V des chaînes lourdes et légères sont respectivement appelées VH et vl. Chacune des chaînes VH et VL contient 3 régions de composition et d'ordre d'arrangement d'acides aminés très variables, appelées régions hautement variables (HVR) ou régions déterminantes complémentaires (CDR), comprenant hvr1 (cdr1), hvr2 (cdr2) et hvr3 (cdr3), où hvr3 (cdr3) est plus variable. Les 3 régions hypervariables de VH sont situées dans les acides aminés 29 - 31, 49 - 58 et 95 - 102, tandis que les 3 régions hypervariables de VL sont situées dans les acides aminés 28 - 35, 49 - 56 et 91 - 98. Ensemble, les 3 CDR de VH et VL forment le site de liaison antigénique de l'IG, qui détermine la spécificité de l'anticorps et est le site où l'anticorps reconnaît et se lie à l'antigène. Dans la région V, la composition en acides aminés et l'ordre d'arrangement des régions en dehors du CDR sont relativement conservés et sont appelés régions squelettiques (fr). VH ou VL ont chacun quatre zones de squelette notées fr1, FR2, FR3 et fr4.

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